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1，融合蛋白为什么不会互相影响其功能
因为融合蛋白的功能通常是由其组成部分的功能叠加而成的。虽然融合蛋白包含多个功能域，但它们在空间上是相互独立的，彼此之间通常不会直接影响或干扰对方的功能。 这种独立性主要是由于以下几个原因： 1. 结构域独立性：融合蛋白通常是由不同的蛋白质结构域组成的，这些结构域在空间上相互独立存在。每个结构域都保留其原有的折叠形式和功能，而融合蛋白的结构通常是这些结构域的简单连接。 2. 编码序列独立性：融合蛋白的编码序列中，不同功能域的序列通常是相互独立的，它们在蛋白质合成时以不同的方式被翻译和折叠。这种独立性确保了各个功能域之间不会发生交叉干扰。 3. 功能域互补性：融合蛋白的不同功能域通常具有互补的功能，可以相互协同工作。例如，一个融合蛋白可以同时具有酶活性和结合能力，从而在反应过程中发挥多个功能。 需要注意的是，融合蛋白的构建过程中，有时可能需要对蛋白质结构域进行适当的调整或优化，以确保其稳定性和相容性。这样的优化措施可以确保融合蛋白在表达和功能上都能够正常进行。 总之，融合蛋白的不同功能域通常是相互独立的，它们不会互相影响或干扰各自的功能，而是通过叠加作用实现多种功能的结合。
2，融合蛋白的常见的几种融合蛋白
免疫球蛋白（Ig）融合蛋白免疫球蛋白融合蛋白是指在基因水平将目的基因同Ig部分片段基因相连，并在真核或原核细胞中表达出的具有上述两部分结构域的重组蛋白。据目的蛋白与Ig不同片断相连，可将其分为二大类 ：一类为Fab(Fv)融合蛋白； 另一类为 Fc融合蛋白。甲状旁腺激素（PTH）融合蛋白甲状旁腺激素 ( Parathyroid Hormone， PTH) 是由甲状旁腺主细胞合成和分泌的一种单链多肽激素，成熟PTH含84个氨基酸残基， 分子量约为 9500，是人体内调节钙磷代谢及骨转换的最为重要的激素之一。它主要通过作用于靶细胞膜上腺苷酸环化酶系统， 增加胞浆内cAMP及焦磷酸盐 (PPi) 的水平来发挥作用。细胞因子重组融合蛋白细胞因子重组融合蛋白是一类利用基因工程的方法将编码细胞因子和其他有特定功能的蛋白分子基因序列连接并表达相应蛋白质融合产物。其结构特点为将细胞因子功能活性域与其他分子的活性域融合，各组分可发挥协同作用，使融合蛋白的生物学活性较各单体大大增强。